Содержание

• протеогликанов

  
  

  Протеогликаны - это сильно гликозилированные белки. Основная единица протеогликана состоит из «корового белка» с одной или несколькими ковалентно присоединенными цепью (ами) гликозаминогликана (GAG). Точкой присоединения является сериновый (Ser) остаток, к которому гликозаминогликан присоединен через тетрасахаридный мостик (например, хондроитинсульфат-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Остаток Ser обычно находится в последовательности -Ser-Gly-X-Gly- (где X может быть любым аминокислотным остатком, кроме пролина), хотя не каждый белок с этой последовательностью имеет присоединенный гликозаминогликан. Цепочки представляют собой длинные линейные углеводные полимеры, которые заряжены отрицательно в физиологических условиях из-за присутствия сульфатной и уроновой кислотных групп. Протеогликаны встречаются в соединительной ткани.

• гликопротеин

  Гликопротеины - это белки, которые содержат олигосахаридные цепи (гликаны), ковалентно связанные с аминокислотными боковыми цепями. Углевод присоединяется к белку в котрансляционной или посттрансляционной модификации. Этот процесс известен как гликозилирование. Секретируемые внеклеточные белки часто гликозилированы. В белках, которые имеют сегменты, расширяющиеся внеклеточно, внеклеточные сегменты также часто гликозилированы. Гликопротеины также часто являются важными интегральными мембранными белками, где они играют роль в межклеточных взаимодействиях. Важно отличать гликозилирование секреторной системы на основе эндоплазматического ретикулума от обратимого цитозольно-ядерного гликозилирования. Гликопротеины цитозоля и ядра могут быть модифицированы путем обратимого добавления одного остатка GlcNAc, который считается реципрокным к фосфорилированию, и их функции, вероятно, будут дополнительным регуляторным механизмом, который контролирует передачу сигналов на основе фосфорилирования. Напротив, классическое секреторное гликозилирование может быть структурно необходимым. Например, ингибирование гликозилирования, связанного с аспарагином, то есть N-связанного, может препятствовать правильному свертыванию гликопротеина, и полное ингибирование может быть токсичным для отдельной клетки. Напротив, возмущение процессинга гликанов (ферментативное удаление / добавление углеводных остатков к гликану), которое происходит как в эндопластической сети, так и в аппарате Гольджи, необязательно для изолированных клеток (как свидетельствует выживание с ингибиторами гликозидов), но может привести к человеческому заболевание (врожденные нарушения гликозилирования) и может быть смертельным на животных моделях. Поэтому вероятно, что тонкая обработка гликанов важна для эндогенной функциональности, такой как клеточный трафик, но это, вероятно, было вторичным по отношению к его роли во взаимодействиях хозяина с патогеном. Известным примером этого последнего эффекта является система групп крови АВО.

  
  

• Протеогликаны (существительное)

  множественное число протеогликана

• Гликопротеин (существительное)

  Белок с ковалентно связанными углеводами.

• Гликопротеин (существительное)

  любой из класса белков, которые имеют углеводные группы, присоединенные к полипептидной цепи.

• Гликопротеин (существительное)

  конъюгированный белок, имеющий углеводный компонент